Resumen
"The invention consists of an esterase produced by the thermoacidophilic bacteria Acidicaldus sp. strain USBA-GBX-499, isolated from a thermal acid source from Los Nevados National Natural Park in Colombia. The specific activity of the esterase of the invention is optimal at basic pH and temperatures between 45 and 75 °C and said esterase performs hydrolysis, preferably of C6-C10 acyl chains. In addition, the esterase possesses enantioselectivity towards enantiomers (S) and is used to separate racemates of ibuprofen and naproxen. |
La invención consiste en una esterasa producida por la bacteria termoacidófila Acidicaldus sp. cepa USBA-GBX-499, aislada en una fuente termal ácida del Parque Nacional de Los Nevados en Colombia. La esterasa de la invención presenta su mayor actividad específica a pH básico, temperatura 45-75 °C y realiza la hidrólisis preferentemente de cadenas acilo C6-C10. Presenta enantioselectividad por enantiomeros (S) y se utiliza para separar mezclas racémicas de ibuprofeno y naproxeno. |
La présente invention concerne l'obtention d'une enzyme lipolytique modifiée qui a été isolée, exprimée et purifiée à partir de l'expression hétérologue. La séquence du gène qui code pour l'enzyme basale a été obtenue à partir d'un organisme thermoacidophile de la famille des Acidobacteraceae. Cette enzyme basale qui provient d'un organisme thermoacidophile est capable d'hydrolyser des substrats lipidiques (triacyle-glycérols) reliés à des acides gras à chaîne moyenne (C 6-C10) comme la tributyrine, la tricaprilyne, entre autres. Elle peut également participer à d'autres réactions inverses par rapport à l'hydrolyse comme des réactions de synthèse. D'autre part, cette enzyme présente une préférence énantiosélective sur des substrats (s) d'esters de profène comme l'ibuprofène, le naproxène et autres. L'enzyme basale lypolytique énantiosélective a été modifiée au niveau de son extrémité C-terminale pour ajouter une queue d'acides aminés histidine qui lui confère une plus grande efficacité dans son processus de purification. L'invention, par conséquent, se rapporte à un procédé de production d'un polypeptide pur actif, lequel est appelé enzyme lypolytique 499EST obtenue au moyen de l'hôte E. coli BL 21 (DE3)."
La invención consiste en una esterasa producida por la bacteria termoacidófila Acidicaldus sp. cepa USBA-GBX-499, aislada en una fuente termal ácida del Parque Nacional de Los Nevados en Colombia. La esterasa de la invención presenta su mayor actividad específica a pH básico, temperatura 45-75 °C y realiza la hidrólisis preferentemente de cadenas acilo C6-C10. Presenta enantioselectividad por enantiomeros (S) y se utiliza para separar mezclas racémicas de ibuprofeno y naproxeno. |
La présente invention concerne l'obtention d'une enzyme lipolytique modifiée qui a été isolée, exprimée et purifiée à partir de l'expression hétérologue. La séquence du gène qui code pour l'enzyme basale a été obtenue à partir d'un organisme thermoacidophile de la famille des Acidobacteraceae. Cette enzyme basale qui provient d'un organisme thermoacidophile est capable d'hydrolyser des substrats lipidiques (triacyle-glycérols) reliés à des acides gras à chaîne moyenne (C 6-C10) comme la tributyrine, la tricaprilyne, entre autres. Elle peut également participer à d'autres réactions inverses par rapport à l'hydrolyse comme des réactions de synthèse. D'autre part, cette enzyme présente une préférence énantiosélective sur des substrats (s) d'esters de profène comme l'ibuprofène, le naproxène et autres. L'enzyme basale lypolytique énantiosélective a été modifiée au niveau de son extrémité C-terminale pour ajouter une queue d'acides aminés histidine qui lui confère une plus grande efficacité dans son processus de purification. L'invention, par conséquent, se rapporte à un procédé de production d'un polypeptide pur actif, lequel est appelé enzyme lypolytique 499EST obtenue au moyen de l'hôte E. coli BL 21 (DE3)."
| Idioma original | Inglés |
|---|---|
| Número de patente | WO2015166334 |
| Clasificación internacional | C12N 9/ 16 A I |
| Fecha de prioridad | 30/04/14 |
| Fecha de introducción | 14/01/15 |
| Estado | Publicada - 09 mar. 2019 |